酶的抑制
酶催化活性的降低或完全喪失（失活）。毒害或抑制酶活性的物質叫做抑制劑（inhibitor）。對抑制劑的研究可以協助了解底物的專一性，酶活性部位的功能基，酶的催化機理或闡明物質代謝的途徑等。某些藥物或毒品之所以有效，也因為它們是一定酶的抑制劑。酶的抑制分為不可逆抑制和可逆抑制兩類。
不可逆抑制 在不可逆抑制中，酶和抑制劑結合得很緊密，以致抑制劑從酶解離得非常慢，例如二異丙基氟磷酸（DFP）對乙酰膽堿酯酶的抑制。乙酰膽堿酯酶是神經傳導所必需的，這酶的抑制引起生命功能的迅速削弱。DFP與酶活性部位的絲氨酸殘基反應，生成無催化活性的二異丙基磷酰酶。許多神經毒氣和農藥有劇毒，也是因為它們與乙酰膽堿酯酶活性部位絲氨酸殘基的羥基結合而使酶失活。
可逆抑制 酶的可逆抑制又分為競爭性抑制和非競爭性抑制兩種類型。
競爭性抑制 競爭性抑制劑往往和底物在結構上
有某些相似之處，二者可能競爭與酶分子的同一部位結合。增加底物的濃度可以減弱這種抑制作用。丙二酸（HOOC—CH2 —COOH）抑制琥珀酸脫氫酶催化的琥珀酸（HOOC—CH2 —CH2 —COOH）脫氫作用是一個典型的例子。對氨基苯甲酸逆轉磺胺藥物對細菌生長的抑制作用也是由于競爭性抑制，對氨基苯甲酸是細菌的一種維生素，細菌依賴它合成代謝所必需的葉酸。許多抗代謝的抗癌藥物如5-氟尿嘧啶和6-巰基嘌呤幾乎都是酶的競爭性抑制劑。
非競爭性抑制 非競爭性抑制劑和底物可能分別與酶的不同部位結合。抑制劑與酶的結合并不妨礙酶再與底物結合，但所形成的酶—底物—抑制劑復合
非競爭性抑制
1.酶的活性部位
2.抑制劑與酶的結合部位
3.抑制劑與酶的結合使酶變形
4.底物與抑制劑能同時與酶結合
5.無抑制劑時生成產物
6.抑制劑的存在使產物生成的作用減慢
物的催化活性很低或完全沒有催化活性、單純增加底物濃度不能減弱這類抑制作用。最重要的非競爭性抑制劑是一些金屬離子。
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